原标题：新的异构体别离办法为蛋白质氧化研讨带来福音
蛋白质由氨基酸的长链组成，大多数蛋白质具有一种或多种含硫氨基酸蛋氨酸。甲硫氨酸中硫原子的氧化是重要的生物分子反响，取决于环境和所触及的蛋白质，其或许具有广泛的生物学结果。
风趣的是，蛋氨酸的硫氧化可发生两种不同方式的氧化分子(蛋氨酸亚砜)，仅分子的3维空间摆放不同。这两个版别称为立体异构体(或更精确地说，对错对映异构体，它们对错镜像的立体异构体)。研讨硫氧化的生物学效应的研讨人员期望能够别离这两种立体异构体，但这很难做到。
现在，加州大学圣克鲁斯分校的化学家陈述了一种别离蛋氨酸亚砜非对映异构体的新办法，这为研讨其在生物过程中的效果供给了新的时机。在4月6日发表于《化学》(欧洲期刊)上的一篇论文中，他们陈述获得了纯度均超越99%的两种立体异构体。
加州大学圣克鲁斯分校化学和生物化学助理教授榜首作者杰夫根尼吉·拉斯卡托夫(Jevgenij Raskatov)说：“蛋氨酸氧化范畴因为缺少对这些试剂的牢靠获取而遭到阻止，咱们信任这将是巨大的推动力。”
拉斯卡托夫的实验室与加州理工学院的研讨人员协作，在该论文的封面上刊登了该论文。拉斯卡托夫说，他现已从该范畴的其他研讨人员那里听到了对新办法感兴趣的信息。
Raskatov的小组运用了一种称为超临界流体色谱的先进色谱技能来纯化蛋氨酸亚砜的立体异构体。超临界流体一起具有液体和气体的特性，这在色谱中非常有用。研讨人员还运用X射线晶体学剖析了纯化的立体异构体的结构，并证明了其超卓的立体化学稳定性。
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